Нужна индивидуальная работа?

Подберем литературу

Поможем справиться с любым заданием

Подготовим презентацию и речь

Оформим готовую работу

Узнать стоимость своей работы

Дарим 200 руб.
на первый
заказ

Дипломная работа

Стратегический менеджмент

Дипломная работа на тему: Обзор литературы. Протеиназы микробного происхождения. Ферменты, их физико-химические свойства

Купить за 600 руб.

Страниц

Размер файла

91.55 КБ

Просмотров

Покупок

Важнейшим свойством ряда белков является их каталитическая активность. Вещества белковой природы, способные каталитически ускорять химические реакции, зывают ферментами. Роль ферментов в

Введение

Важнейшим свойством ряда белков является их каталитическая активность. Вещества белковой природы, способные каталитически ускорять химические реакции, называют ферментами. Роль ферментов в жизнедеятельности животных, растений и микроорганизмов колоссальна. В настоящее время в биологических объектах обнаружено несколько тысяч индивидуальных ферментов, а несколько сотен из них выделено и изучено.

Биологические катализаторы по ряду признаков резко отличаются от неорганических катализаторов. Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами. Сюда относятся термолабильность ферментов, зависимость их действия от значения рН среды, специфичность, подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.

Термолабильность ферментов объясняется тем, что температура, с одной стороны, воздействует на белковую часть фермента, приводя при слишком высоком значении к денатурации белка и снижению каталитической функции, а с другой стороны, оказывает влияние на скорость реакции образования фермент-субстратного комплекса и на все последующие этапы преобразования субстрат. Кроме того, для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. Большинство ферментов имеет максимальную активность в зоне рН поблизости от нейтральной точки. Специфичность - одно из наиболее выдающихся свойств ферментов. Данное свойство ферментов объясняется в первую очередь совпадением пространственных конфигураций субстрата и субстратного центра фермента. Ферменты могут обладать абсолютной, относительной, стереохимической специфичностью. Влияние на ферменты активаторов и ингибиторов впервые было изучено А.Я.Данилевским. Ингибиторы тормозят действие ферментов. Механизм ингибирующего действия сводится к двум типам торможения (необратимое и обратимое). Обратимое ингибирование действия ферментов может быть конкурентным и неконкурентным.

Будучи выделены из организма, ферменты не утрачивают способности осуществлять каталитическую функцию, на чем основано их применение в различных областях промышленности. В хлебопекарной промышленности применяют ферментные препараты, относящиеся к роду Aspergillus. В пивоваренной и спиртовой промышленности применяют амилазы - ферменты, ускоряющие реакцию осахаривания крахмала. В кожевенном и меховом производстве применяют препараты протеиназ. Ферменты находят большое применение в медицине. Пепсин, трипсин, химотрипсин, липазу и амилазу применяют для лечения заболеваний ЖКТ. Протеолитические ферменты - плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу - для растворения тромбов в кровеносных сосудах. Кроме того, специфическую область применения ферментов в медицине составляет энзимодиагностика (заболевание может быть тестировано по уровню содержания фермента или соотношения его множественных форм в крови или реже в моче).

Заключение

Белок и желудочный сок при температуре 400С.

Крахмал и желудочный сок при температуре 400С.

Белок и желудочный сок при 00С.

Белок и кипяченый желудочный сок.

Белок и желудочный сок с добавлением щелочи.

Взвесь растворяется.

Взвесь остаётся.

Фермент работает при температуре тела.

Фермент действует только на определенный субстрат - белок.

Фермент снижает активность при понижении температуры.

Фермент является белком, а белки при кипячении свертываются.

Фермент работает только при определенной кислотности среды.

Затем, из курса анатомии вспоминают, какие ферменты присутствуют в пищеварительных соках организма человека и какие питательные вещества они расщепляют (используют схему) [18].

Тема урока: "БЕЛКИ". (11 класс).

В начале занятия целесообразно поставить вопрос: Почему многие люди отождествляют понятие "белок" с понятием "жизнь"?

Раскрытие содержания урока пойдет в следующем порядке (схема):

1.Строение и состав белков. Внимание учащихся обращается на формулы некоторых белков: пенициллин - C16H18O4N8 , молоко - С1846Н3021О576N468S21, гемоглобин - C3022H4816O872N780S8Fe4.

Формируется вывод о сложности белков, о важнейшем значении их для жизнедеятельности всего живого на Земле.

Далее учитель рассказывает об аминокислотах, их классификации и значении.

2.Структура белков (уровень организации белковой молекулы): первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.

3.Классификация белков по структуре и функциям:

а) по структуре: - простые и сложные белки

-глобулярные и фибриллярные белки

б) по функциям белков.

Самой главной функцией белков является ферментативная. Учение о ферментах выделяют в самостоятельную науку - энзимологию. Далее учитель дает классификацию ферментов. Затем более подробно останавливается на механизме действия ферментов. Весь процесс действия фермента можно разделить на три стадии:

1) распознавание ферментом (Е) субстрата (S) и связывание с ним;

2) образование активного комплекса (ЕS);

3) отделение продукта (Р), образовавшегося в ходе ферментативной реакции.

Схема каталитической реакции:

Е+S ® ЕS ® Е+Р

4.Физико-химические свойства белка. Рассматриваются свойства денатурации и ренатурации; факторы, способные вызывать денатурацию (физические и химические).

5.Химия питания. Здоровый образ жизни - прежде всего сбалансированное питание. Учитель предлагает ознакомиться с веществами, входящими в состав пищевых продуктов.

Задание: "О чем расскажет упаковка". Ребятам предлагается по желанию отобрать несколько упаковок из-под пищевых продуктов, которые наиболее часто употребляются в пищу и которые являются любимыми лакомствами. Они должны определить:

1)какие основные биохимические компоненты входят в состав продукта и в каком количестве;

2)какие компоненты продукта в нем являются источниками белков, жиров и углеводов.

Основной полезный компонент пищи - белки.

1.Биологическая ценность белка. Задание: Определить биологическую полноценность белка различных пищевых продуктов и лимитирующих аминокислот (используя таблицу об аминокислотном составе некоторых пищевых продуктов). Расчет вести по формуле:

Содержание аминокислоты (мг) в 1 г испытуемого белка

АК= ¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾

Содержание аминокислоты (мг) в 1 г белка по аминокислотной шкале

Где АК - аминокислотный скор.

2.Потребность человека в белках и аминокислотах.

3.Основная белковосодержащая пища. Совместимость белкового питания. Учитывая аминокислотный состав (аминокислотный скор) различных продуктов питания, подобрать их комбинацию, наиболее соответствующую потребностям нашего организма в незаменимых аминокислотах (использовать таблицы об аминокислотном составе пищевых продуктов).

Далее ребятам предлагается тест, рассчитанный на два уровня знаний (первый уровень рассчитан на "4" балла, а второй уровень - на "5" баллов) [29].

Первый уровень.

Второй уровень.

1. Какова роль ферментов в организме?

2. Как образованы названия групп ферментов?

3. Какие функциональные группы входят в состав аминокислот, какие свойства они определяют?

4. Что такое первичная структура белка?

5. Что представляет собой вторичная структура белка?

6. Что такое третичная структура белка?

7. Опыт:

- К раствору белка добавьте хлорид натрия.

- Пронаблюдайте и объясните изменения.

- Добавьте воды до растворения белка.

- Сделайте вывод.

8. Известно, что при продолжительности жизни 70 лет, Обновление белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько раз произошло обновление белков в вашем организме.

9. Задача: Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

1. Предположите, каковы функции каждой группы ферментов.

2. Приведите примеры известных вам ферментов, назовите их функции.

3. По аналогии с примером на доске, напишите уравнение реакции получения трипептида из дипептида (используйте формулу цистеина или серина). Назовите полученный трипептид.

4. Могут ли измениться свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи?

5. Чем отличается первичная структура белка от вторичной?

6. Чем отличается третичная структура от первичной и вторичной?

7. Опыт:

- К раствору белка добавьте концентрированный раствор сульфата меди (II) или другой соли тяжелого металла.

- Пронаблюдайте и объясните изменения.

- Добавьте воды, объясните явление.

8. В чем заключается сущность гидролиза?

9. Предположите, можно ли пищевые белки заменить другими компонентами рациона (например, жирами и углеводами), чтобы обеспечить важнейшие процессы в организме?

Подводя итог урока, учитель повторяет, что понятия "жизнь" и "белок" неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос, что такое жизнь, надо знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна и многолика сама жизнь [15, 23,29].

ВЫВОДЫ.

1. Для осаждения препарата протеиназы целесообразно применять этанол или изопропанол.

2. Компонентный состав препарата представлен четырьмя фракциями, две из которых протеолитические.

3. Выяснены температурные оптимумы протеолитических ферментов - для протеиназы I - 60, а для протеиназы II - 400С.

4. Протеиназа I обладает коллагенолитическим действием.

5. Протеиназа I является достаточно термостабильной, инактивируется при 600С в течение 60 часов.

6. Протеиназа I обладает специфичностью к белкам животного происхождения.

Список литературы

1. Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И. Микробные ферментные препараты для обработки вторичного сырья мясной промышленности. // Конференция "Биосинтез ферментов микроорганизмами": Тез. докл., Москва, 26 - 27 октября 1993г - Москва, 1993. - С.33.

2. Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И., Чурсин В.И., Макарова Е.Г. Разработка и использование специальных микробных препаратов для обработки кожевенного сырья. // Кожевенно-обувная промышленность. - 1994. - № 5 - 8. - С.25 - 27.

3. Антипова Л.В., Кочергина Н.И. Специальные микробные препараты ферментов в рациональном использовании вторичного мясного сырья. // Всесоюз. науч.-техн. конф. "Совершенствование технологических процессов производства новых видов пищевых продуктов и добавок. Использование вторичного сырья пищевых ресурсов". - Киев, 1991. - Ч.1. - С.222.

4. Антипова Л.В., Насонова Л.В. Исследование возможности получения белкового концентрата из кератинсодержащего сырья методом микробной ферментации. // Тез. докл. 2 науч.-практ. конф. "Разработка и внедрение безотходных технологий, использование вторичных ресурсов", Киров, 30 - 31 мая 1989г. - Киров, 1989. - С.80 - 81.

5. Антипова Л.В., Глотова И.А. Основы рационального использования вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности. - Воронеж. - 1997. - С.246.

6. Василевская И.А. Актиномицеты - продуценты биологически активных веществ. - Киев:Высшая школа. - 1979. - С.43.

7. Грачева И.М. Технология ферментных препаратов. - М.: Агропромиздат. - 1987. - С.391.

8. Детерман Г. Гель-хроматография. - М.: Мир. - 1970. - С.352.

9. Зверев И.Д., Максимова В.Н. Межпредметные связи в современной школе. - М.: Педагогика. - 1981. - С.96.

10. Иванов К.А., Шанушкова Л.П.,Нарыжная Т.В. Использование шквары для пищевых целей. // Мясная индустрия СССР. - 1982. - № 11. - С.11 - 15.

11. Извекова Г.И. Протеолитические свойства гриба Еm. glabra. // Микробиология. - 1985. - т.54. - С.62 - 65.

12. Каверзиева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеиназ. // Приклад. биохимия и микробиология. - 1971. - т.7. № 2. - С.225 - 228.

13. Калунянц К.А., Дорохов В.В., Лосякова Л.С., Величко Б.А. Направленный биосинтез ферментов микроорганизмами. // Труды ВНИИсинтезбелок. М.: 1974. - В.2. - С.220.

14. Караваева Н.Н., Садыкходжаева Н.Г. Получение высокоустойчивого препарата протеолитических ферментов гриба Torula thermophila шт.Уз. ПТ при культивировании в ферментере. // Приклад. биохимия и микробиология. - 1985. - Т.XXI. - № 1. - С.24 - 27.

15. Колычева З.И. Химия и питание. // Химия в школе. - 1997. - № 4. - С.86 - 88.

16. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. - М.: Высшая школа. - 1980. - С.272.

17. Крестьянова И.Н., Васильева Л.И., Бартошевич Ю.Э., Ахпаров В.Л., Нахапетян Л.А. Изоэлектрическое фокусирование препарата протеолитических ферментов из Streptomyces 771. // Приклад. биохимия и микробиология. - 1983. - Т.XIX. - № 2. - С.217 - 225.

18. Крылова Н.В. Интеграция как важная составляющая учебного процесса. // Химия в школе. - 1997. - № 1. - С.21 - 26.

19. Кулагин П.Г. Межпредметные связи в процессе обучения. - М.: Просвещение. - 1981. - С.96.

20. Кавренова Г.И., Руденская Т.Н. Афинная хроматография протеиназ. // Химия протеолитических ферментов. Материалы 2 Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. - Углич. - 1979. - С.134.

21. Максимова В.Н. Межпредметные связи в учебно-воспитательном процессе в современной школе. - М.: Просвещение. - 1987. - С.160.

22. Межпредметные связи в учебном процессе. - М.: Просвещение. - 1974. - С.

23. Назаренко В.М. Что нужно знать о продуктах, которые мы употребляем в пищу. // Химия в школе. - 1997. - № 5. - С.16 - 25.

24. Насонова Л.В. Биотехнология получения протеиназы актиномицета Streptomyces chromogtnis. // Афтореф. дисс. канд. техн. наук. - Воронеж. - 1988. - С.24.

25. Осуществление межпредметных связей в процессе обучения. - Владимир. - 1984. - С.136.

26. Расулундзатуву М.З. Биосинтез и исследование протеолитического комплекса Streptomyces fulvoviricus ВКМАс - 161. // Автор. дисс. канд. техн. наук. - Воронеж. - 1989. - С.21.

27. Рожанская Т.И., Морголина Н.А., Андреева Т.В. Использование ультрафильтрации в процессах очистки протеолитических ферментов. // Материалы 2 Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. - Углич. - 1979. - С.134.

28. Фрашель Б., Шишкова Э.А. Свойства протеолитических ферментов, содержащихся в культуральной жидкости Actinomyces rimous. // Приклад. биохимия и микробиология. - 1968. - № 6. - С.627 - 631.

29. Шаталов М.А. Межпредметные связи в формировании системных знаний. // Химия в школе. - 1997. - № 5. - С.26 - 29.

30. Aussein М., Magdel-Din, Abdel-Gawald Е.М. Protease and amylase activities оf Asp. flawis grown оn hudrocarbons and oxygenated hydrocarbous // Biotechnol. And Bioeng. - 1983. - v.25. - Nr.12. - р.3197 - 3199.

31. Knud Aunstrup - Proteinases // Novo Research Institute, Bagsvaerd, Denmark, - 1979. - р.114.

32. Odibo F.I., Obi S.К. Purification and some properties оf а thermostable protease оf Jherm. Thal // j. Appl. Microbiol. And Biothehnol. - 1988. - v.3. - р.327 -332.

Как купить готовую работу?

Авторизоваться
или зарегистрироваться
в сервисе

Оплатить работу
удобным
способом

После оплаты
вы получите ссылку
на скачивание