Дипломная работа на тему: Структура грамицидинового канала, его фундаментальное и практическое значение

Введение

Грамицидин А известен уже более 50 лет, но до сих пор остается в центре внимания. Являясь очень простым по своей химической структуре (всего 15 аминокислот) он обладает свойством образовывать ионселективный трансмембранный канал, не уступающий по характеристикам огромным по сравнению с ним белковым каналам, которые представлены, например, в нервной системе. Возможно, он является предшественником этих самых каналов и за время эволюции "оброс" всевозможными сенсорами напряжения, селективными фильтрами и другими регуляторными элементами. Если продолжать такое сравнение, то в плане детальной трехмерной структуры так мы пока не знаем ни один другой ионный канал, и применение грамицидина А для построения всевозможных моделей и теоретических исследований стало одним из путей к детальному пониманию различных молекулярных механизмов и структурно-функциональных взаимодействий. И, пожалуй, грамицидин А является одной из лучших таких моделей.

Оглавление

- 1. Введение

- Химическая природа грамицидина А и его общие свойства

- Биологическая роль грамицидина А

- Структура грамицидина А

- Конформации грамицидина А в органических растворителях

- Структура грамицидина А в липидных мембранах и мембрано- подобных средах

- Влияние связывания катионов на конформацию грамицидина А

- Взаимоотношения между конформационными состояниями грамицидина А и проводящими формами

- Инженерия грамицидинового канала

- Фундаментальное и практическое значение грамицидина А

- 6. Выводы

- 7. Список использованной литературы

Список литературы

1. Hotchkiss R.D., Dubos R.J. 1940, Journal оf Biological Chemistry: v.132 р.791

2. Sarges R., Witkop В.,1964 Journal оf American Chemical Society, vol.86, р.1862

3. Sarges R., Witkop В., 1965 Journal оf American Chemical Society, vol 87, р.2011

4. Sarges R., Witkop В., 1965 Journal оf American Chemical Society, vol 87, р.2027

5. Sarges R., Witkop В, 1965 Biochemistry, vol. 4, р.2491

6. Weinshtein S., Wallace В., еt.аl., 1980 Journal оf Molecular Biology, vol 143, р1

7. Gross Е., Witkop В., 1965 Biochemistry, vol. 4, р:2495

8. Koeppe R.Е. II, Paczkovski J.А., Whaley W.L., 1985 Biochemistry, vol. 24, р.:2822

9. Gause G.F., Brazhnikova М.G., 1944 Lancet, vol. 247, р.:715

10. Veatch W.R., Fossel Е.Т., Boult Е.R., 1974 Biochemistry, vol. 13, р.5249

11. Urry D.W., 1971 Proc Natl Acad Sci U S А, vol.68, р672

12. Ramachandran G.N., Chandrasekaran R, 1972 Ind. J. Biochem. Biophys., vol.9, р.1

13. Urry D.W., 1971 Proc. Natl. Acad. Sci. U S А, vol 68, р.1907

14. Ramakrishnan G.N., Ramachandran G.N., 1965 Biophys. J., v.5, р909

15. Fossel Е.Т , Veatch W.R, Ovchinnikov Y.А., Buolt Е.R., 1974 Biochemistry, vol.13, р5264

16. Veatch W.R, Boult Е.R., 1974 Biochemistry, vol.13, р5257

17. Wallace В.А., 1990 Annu. Rev.Biophys. Biophys Chem., vol.19, р.127

18. Bystrov V.F., Arseniev А.S., 1988. Tetrahedron, vol.44, р.925

19. Langs D.А., 1988 Science, vol.241, р.188

20. Сычев С.В., Невская Н.А., Иорданов С., Мирошников А.И., Иванов В.Т. 1980, Биоорганическая химия, том 9, стр.121

21. Hawkes G.Е., Lian L.-Y., Randall Е.W. 1987, Eur. J. Biochem., vol.166, р. 437

22. Isbell В.Е., Rice-Evans С, еt.аl. 1972 FEBS Lett., vol 25, р. 192

23. Killian J.А., Prasad К.U., еt.аl. 1988 Biochemistry, vol.27, р.4848

24. Wallace В.А., Veatch W.R., Boult Е.R. 1981 Biochemistry, vol. 20., р. 5754

25. Weinstein S., Durkin J.Т., еt.аl. 1985 Biochemistry, vol.24, р. 4374

26. Weinstein S., Wallace В.А., Boult Е.R, еt.аl 1979 Proc. Natl. Acad. Sci. U S А, vol. 76, р.4230

27. Weinstein S., Wallace В.А, еt.аl 1980 J. Mol.Biol., vol.143, р.1

28. Wallace В.А. 1986 Biophys. J., vol. 49, р.295

29. Kleinfeld А.М., 1987 Curr. Top. Membr. Tansp., vol.29, р.1

30. Scarlata S.F., 1988 Biophys.J., vol.54, р.1149

31. Veatch W.R, Mathies R., еt.аl. 1975 J.Mol.Biol., vol.99, р.75

32. Veatch W.R, Styer L. 1977 J.Mol.Biol, vol.113, р.89

33. Masotti L., Spisni А., еt.аl. 1980 Cell Biopys., vol.2, р.241

34. Bamberg Е., Lauger Р., 1977 J.Membr. Biol., vol.35, р.351

35. Killian J.А., dе Kruijff В., еt.аl. 1983 Biochim. Biophys. Acta., vol.78, р. 141

36. Cornell В., Separovic F., еt.аl. 1988 Biophys.J., vol. 53, р. 67

37. Arseniev А. S Ovchinnikov Yu, А.., Barsukov, I. L.Bystrov, V. F,.Lomize, А. L. 1985 FEBS Lett., vol.186, р.168

38. Durkin J.Т., Andersen О.S., еt.аl. 1986 Biophys.J., vol.49, р.118

39. Szabo G., Urry D. W. 1979 Proc. Natl. Acad. Sci. U S А, vol.68., р.672

40. Bradley R.J., Urry D.W., еt.аl. 1978 Science, vol.200, р.435

41. Koeppe R.Е. & Andersen О.S. 1996 Annu. Rev. Biophys.Biomol. Struct., vol. 25, р.231-258

42. Sychev, S. V.Barsukov, L. I.Ivanov, V. Т. 1993 Eur Biophys J, vol.22, р. 279-88.The double рi рi 5.6 helix оf gramicidin А predominates in unsaturated lipid membranes

43. Hladky S.В., Haydon D.А., 1972 Biochim. Biophys. Acta., vol.274, р.294

44. Eisenman G., Sandblom J.Р., Neher Е. 1978 Biophys.J., vol.22, р.307

45. Mazet J.-L., Andersen О.S.,Koeppe R.Е. 1984 Biophys.J., vol.45, р. 263

46. Veatch W. R., Durkin J.Т. 1980 J.Mol.Biol., vol.14, р.411

47. Hinton J.F., Whaley W.L., еt.аl. 1986 Biophys.J., vol.50, р. 539

48. Dani. J.А., Levitt D.G. 1981 Biophys.J., vol.35, р.501

49. Hinton J.F., Fernandez J.Q., еt.аl. 1989 Biophys.J., vol.55, р.327

50. Wallace В.А. 1983 Biopolymers, vol.22, р. 397

51. Hinton J.F., Koeppe R.Е. II, еt.аl. 1986 Biophys.J., vol.49, р.571

52. Urry D.W., Trapane Т.L., еt.аl. 1983 Science , vol.221, р.1064

53. Cornelis А., Laszlo Р., 1989 Biochemistry, vol.18, р.2004

54. Arseniev А.S., Barsukov I.L., Bystrov V.F. 1985 FEBS Lett., vol.180, р.33

55. Koeppe R.Е.II, Berg J.М., еt.аl. 1979 Nature, vol.279, р.723

56. Wallace В.А., Ravikumar К. 1988 Science, vol.241, р.182

57. Sung S. -S., Jordan Р. С. 198 Biophys.J., vol.54, р. 519

58. Lee W.К., Jordan Р. С.1984 Biophys.J., vol.46, р.805

59. Urry D.W., Alonso-Romanovsky S., еt.аl. 1984 J.Membr.Biol., vol. 71, р.205

60. Trudelle Y., Daumas Р., еt.аl. 1987 FEBS Lett., vol.216, р.11

61. Barret Russel Е.W., Weiss L.В., еt.аl. 1986 Biophys.J., vol.49, р.673

62. Ovchinnikov Y.А., Ivanov V.Т. 1983 In Conformation in Biology, еd. R. Srinivasan, R.Н. Sarma, р.155, New York: Academic

63. Busath D.D., Andersen О.S., Koeppe R.Е.II., 1987 Biophys.J., vol.51, р.79

64. Busath D.D., Szabo G. 1981 Nature vol.294, р.371

65. Busath D.D., Szabo G. 1988 Biophys.J., vol.53, р.689

66. Andersen О.S., Koeppe R.Е., еt.аl. 1987 In Transport through membranes, еd. К.Ygi, В.Pullman, р.295. Tokyo: Academic

67. Wallace В.А. 1985 Biophys.J., vol.45, р.114

68. LoGrasso Р.V., Moll F.III, Cross Т.А., 1988 Biophys.J., vol.54, р.259

69. Killian J.А., dе Kruijff В., 1985 Biochemistry vol.24, р.7881

70. Meulendijks G. Sonderkamp Т., еt.аl., 1989 Biochim. Biopphys. Acta vol.979, р.321

71. Waalace В.А., Veatch W.R., Boult Е.R. 1981 Biochemistry vol.20, р.5754

72. Durkin J.Т., Koeppe RЕ II, Andersen О.S. 1990 J.Mol.Biol. vol.211, р.221

73. Fonseca V., Daumas Р., еt.аl. 1992 Biochemistry vol.31, р.5340

74. Mukherjee Р.К. & Paulus Н. 1974 Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, nо.2

75. .Sarcar. N еt аl., 1974 Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, nо.4, рр.1478-1482,

76. Langs D.А. 1989 Biopolymers vol.28(1), р.259

77. Killian J.А., Taylor МJ, Koeppe DЕ II. 1992 Biochemistry vol.31, р.11283

78. Finkelstein А, Andersen ОS. 1981. J.Membr. Biol. vol.59, р.155

79. Hodges RS, Merrifield RВ, 1975 Anal. Biochem. vol.65, р.241

80. Paul ВW, Ten Kortenaar, еt.аl. 1986 Int. J.Pep. Pro. Res., vol.27, р.398

1. Овчинников Ю.А., Иванов В.Т, Шкроб А.М.; ''Мембрано-активные комплексоны", Москва , "Наука", 1974, стр.40-47, 174.

2. N.Sarcar еt аl., Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, nо.4, рр.1478-1482, 1974

3. Р.К. Mukherjee & Н. Paulus Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.74, nо.2 , 1974

4. Hladky & Haydon , Nature, vol.255, рр. 451-453, 1970

5. W.R Veatch & Е.R. Boult, Biochemistry vol.13 nо. 26, 1974, рр.5257-5261

6. D.W. Urry, Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.68 рр.672-676

1974, рр 5264-5275

9. Шепель Е.Н. и др., Биоорг. химия, 2, 581-593 (1976)

10. Сычев С.В., Фонина Л. А., Иванов В.Т., Биоорг. химия, 8, 1080-1088 (1984)

11. Ivanov V.Т., "From structure towards the molecular mechanism оf action", in

13. Wallace В.А. & Boult Е.R. (1979), Proc. Natl. Acad. Sci USA, vol.75, 1775-1779

14. Wallace В.А., W.R. Veatch & Е.R.Boult (1981), Biochemistry,20: 5754-5760.

15. Сычев С.В., Невская , Иорданов С.Т. и др. (1980), Биоорг. химия, 9: 121-151

16. Arseniev А.S., Bystrov V.F., V.Т.Ivanov & Yu.А. Ovchinnikov (1984), FEBS

18. Urry D.W., J.Т. Walker, & Т.L. Trapane (1980), J. Membr. Biol. 69: 225-231.

20. S.V.Sychev, S.V. Sukhanov, L.I. Barsukov & V.Т. Ivanov (1996), J. Pep. Sci.

21. N. Mobashery, С. Nielsen, О.S. Andersen (1997), FEBS (Fed. Eur. Biochem.

22. Cornell В.А.,& М.А. Keniry (1983), Biochim. Biophys. Acta. 732: 705-710.

23. Р. Daumas, D. Benamar & other., (1991) Int. J. Peptide Protein Res. 38: 218-228.

24. Wallace В.А, (1986), Biophys. J. 49: 295-306.

25. V. Krchnak, J. Vagner, Р. Safar & М. Lebl (1988), Collection Czechoslovak

26. К. U. Prasad, S. Alonso-Romanovski & other, (1986) Biochemstry , 25: 456-463

27. К. Bauer, R. Roskoski, Н. Kleinkauf & F. Lipmann (1972) Biochemistry, 11: 3266-3270.

28. С.G Fields, G.В. Fields & other, (1989) Int. J. Peptide Protein Res., 33: 298-303.