Реферат на тему: Физико-химические свойства белков буферные, осмотические. Белки простые и сложные. Представление о

Введение

Буферные свойства белков обусловлены обусловлены наличием в составляющих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ей аминокислоты могут реагировать не только как слабые кислоты, но и как основания, то есть сами проявлять буферные свойства, присоединяя или отдавая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может присоединиться к аминогруппе. В результате - молекула аминокислоты принимает дипольную форму (или форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны отрицательно, а с другой - положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Именно в этой форме аминокислота и проявляет свои буферные свойства. При повышении концентрации протонов в среде (снижение рН) они фиксируются карбоксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Наоборот, при падении концентрации протонов третий протон с положительно заряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается отрицательно.

NН2-R-СООН NН2-R-СОО + Н+

аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной карбоксильной группы.

Н+ + NH2-R-СOО- NHз+-R-СOО-

аминогруппа принимает свободный протон и приобретает форму цвиттер-иона. В избытке протонов молекула заряжается положительно:

NHз-R-СОО- + Н+ NHз-R-СОО-

При дефиците протонов - молекула приобретает отрицательный заряд:

NНз-R-СОО- Н+ + NН2-R-СОО-

Буферные свойства белков проявляются в связывании не только протонов, но и других заряженных частиц. Основная масса поступающих в кровоток веществ (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релаксанты) связывается с белками, проявляя конкурентные отношения. Естественно, при этом уменьшается буферная емкость белков в отношении протонов, и высокая концентрация последних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды (функциональная элиминация медикаментов). Одновременно продляется их циркуляция. Последующая гипервентиляция или гипероксигенация через освобождение крови от избытка протонов способствует мобилизации этих веществ и проявлению второй волны в их действии. Таков, например, общепризнанный механизм продленного действия барбитуратов и релаксантов[3.68].

Важнейшим проявлением буферных свойств белков является участие в синтезе аммиака.

Осмотическая активность белка определяется величиной доли пептидных связей, доступной для взаимодействия с водой. В результате связывания воды с белками поддерживается осмотическое равновесие клетки со средой.

Оглавление

- Физико-химические свойства белков буферные, осмотические

- Белки простые и сложные. Представление о структуре и биологической роли нуклеопротеинов

- Напишите аминокислоты, радикалы которых могут участвовать

- Витаминные коферменты химическое строение, функции фолиевые

- Факторы, влияющие на активность ферментов температура, рН среды, действие ингибиторов

- Понятие о свободных радикалах, источники, биологическая роль оксида азота NО

- Характеристика углеводов классификация, функция. Важнейшие представители моно- и дисахаридов

- Анаэробный гликолиз. Причины перехода на менее энергетически выгодное бескислородное окисление глюкозы

- Переваривание жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты, участвующие в этом процессе

- Пути выведения холестерина из организма. Нарушения обмена холестерина гиперлипопротеинемии, атеросклероз, желчекаменная болезнь

- Задача 1

- Задача 2

- Задача 3

- Задача 4

- Задача 5

- Список литературы 24

Список литературы

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: Учебник.- М.: Медицина, 2001.- с.115

2. Кнорре Д.Г., С.М. Мызина Биологическая химия. - М.: Высшая школа, 2003. - с.293.

3. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии.- М., 1989

4. Василенко Ю.К. Биологическая химия. - М.: Высшая школа, 1978. -с.46.

5. Основы биохимии / Под ред. Анисимова. - М.Высшая школа, 1986. - с.55.

6. Ермолаев М.В., Ильичева Л.П. Биологическая химия. - М.:Медицина, 2002. - 214.

7. Журавлева И.А., Мелентьев И.А., Виноградов Н.А. Роль окиси азота в кардиологии и гастроэнтерологии // Клиническая медицина,1997; 75; 4: 18-21.

8. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов.- М.: Мир., 1980.- с. 373-388

9. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: пер.англ.- М.: Мир, 1982.- т.1.- с. 370-375

10. Асатиани В.С. Биохимическая фотометрия.- М.: Изд. АН СССР, 1957.- с.248-253